모든 생명체에 존재하는 '전자운반체'의 미스터리 밝혀...수소원자 하나로 제어되는 '나노스위치 메커니즘' 발견

일본의 한 연구진이 모든 생물이 에너지를 얻는 데 필요한 산화환원 반응에서 "전자 운반체" 단백질의 전위를 제어하는 ​​메커니즘을 처음으로 밝혀냈습니다.

실험을 통해 수소 원자를 포함한 단백질의 정확한 3차원 구조가 결정되었고, 이 데이터를 사용한 이론적 계산으로 철-유황 클러스터의 전자 구조를 시각화했습니다. 그 결과, 아미노산 측쇄에 단일 수소 원자가 존재하거나 존재하지 않는 것에 따라 철-유황 클러스터의 전기적 전위가 극적으로 변한다는 것이 처음으로 밝혀졌습니다.

이를 "나노 스위치" 메커니즘이라고 합니다. 이 결과는 생물학적 반응에 대한 과학적 이해를 심화할 뿐만 아니라 산소 및 일산화질소에 대한 초고감도 센서와 신약의 미래 개발에 중요한 단서를 제공할 것입니다.

생물체 내에서 일어나는 대부분의 반응은 '전자' 전달과 관련이 있는데, 이를 산화환원 반응이라고 합니다.

예를 들어, 호흡과 광합성은 산화환원 반응으로 분류될 수 있습니다.

전자 전달을 돕는 일부 단백질에는 철과 유황이 포함되어 있습니다.

페레독신은 철-유황 클러스터를 내부에 보유한 작은 단백질로, 생물체에서 "전자 운반체"로 알려져 있습니다.

페레독신은 거의 모든 생명체에 존재하는 것으로 생각되는 보편적인 단백질이지만, 페레독신이 어떻게 전자를 안정적으로 운반하는지에 대한 메커니즘은 지금까지 미스터리로 남아 있습니다.

본 연구에서는 일본 양성자가속기연구단지(J-PARC) 내 재료생명과학실험시설(MLF)의 이바라키 생물학적 결정 회절계(iBIX)를 이용하여 실험을 수행하였으며, 중성자 빔을 이용한 실험에서 수소 원자 수준에서 페레독신의 정밀한 3차원 구조를 결정하는 데 성공하였습니다.

중성자를 사용하여 단백질 분자 내의 수소 원자를 시각화하는 것은 극히 어려운 일로, 전체 단백질 3차원 구조 데이터베이스(단백질 데이터 뱅크; PDB)의 0.2% 미만만이 보고되었습니다.

수소 원자를 포함한 실험적 기하학을 사용한 이론적 계산은 페레독신의 철-유황 클러스터의 전자 구조를 밝히기 위해 수행되었습니다.

그 결과, 철-유황 클러스터로부터 멀리 위치한 아미노산 잔류물(아스파르트산 64)이 철-유황 클러스터에서의 전자 전달 확률에 유의한 영향을 미치며, 페레독신에서 전자 전달을 제어하는 ​​스위치와 같은 역할을 한다는 것이 처음으로 밝혀졌습니다.

더욱이 이 메커니즘은 다양한 유기체에서 보편적으로 적용된다는 것이 밝혀졌습니다.

이러한 연구 결과는 생물학적 반응에 대한 우리의 과학적 이해를 심화시킬 뿐만 아니라, 산소와 일산화질소를 위한 초고감도 센서와 신약의 미래 개발에 중요한 단서를 제공할 것입니다.

본 연구는 2024년 11월 15일 국제 과학 저널 eLife 의 온라인판에 게재되었습니다(Reviewed Preprint).

주요 연구진: 오사카 대학의 야스타카 키타가와 교수, 미야자키 대학의 케이 와다 교수, 이바라키 대학의 마사키 운노 교수가 도쿄 약학대학 및 생명과학대학, 구루메 대학, 과학사회 종합 연구 기구(CROSS), 일본 싱크로트론 방사선 연구소(JASRI)의 연구자들과 협력했습니다.

출처: https://www.sciencedaily.com/releases/2024/12/241203154637.htm